ENZIM

Enzyme (3d)

Enzim melakukan 2 hal yang penting :
mereka mengenal tiap substrat yang spesifik, dan mereka memperlihatkan reaksi kimia yang khusus pada kecepatan yang   luar biasa. Cara mencapai hal ini dapat dijelaskan dengan model yang berbeda, setiap satu dari enzim untuk beberapa perilaku yang diperlihatkan. Banyak enzim memberi guna dari semua mekanisme yang berbeda spesifitasnya atau sifat katalisnya.

Sisi  aktif  enzim adalah daerah yang terspesialisasi dari protein dimana enzim berikatan dengan substrat. Sisi aktif dari suatu enzim merupakan suatu celah yang terspesialisasi untuk mengenal substrat khusus dan mengkatalisis transformasi kimia. Hal itu terbentuk dalam struktur tiga dimensi dari asam amino yang berbeda  yang memungkinkan atau tidak berdekatan dengan rangkaian primer. Interaksi antara sisi aktif dan substrat terjadi melalui gaya yang sama yang menyeimbangkan struktur protein.

Sisi aktif enzim tidak tempat perlekatan substrat secara sederhana, mereka juga menyediakan kelompok katalisis untuk memfasilitasi dan menyediakan interaksi spesifik yang menstabilkan formasi dari keadaan transisi untuk reaksi kimia. Selama reaksi kimia, stuktur dari substrat berubah menjadi produk. Antara proses tersebut terjadi pengrusakan ikatan secara sebagian; lainnya sebagian juga dibentuk. Keadaan transisi adalah pemilihan energi tertinggi dari atom yang secara menengah dalam struktur antara reaktan dengan produknya.

Contoh reaksinya :

Glucose—OH _ ATP —_ Glucose—O—P _ ADP

H—OH _ ATP —_ H—O—P _ ADP

Contoh reaksi enzim yang berlangsung secara in vivo dengan in vitro. Secara in vivo, sebagai contoh adalah enzim proteolitik. Dalam in vivo, enzim ini mengkatalisis proteolisis, hidrolisis dari ikatan peptida.

Secara in vitro

Banyak enzim proteolitik juga mengkatalisis reaksi berbeda tetapi berhubungan , hidrolisis dari ikatan ester. Reaksi lebih mudah dimonitor dan dipergunakan sebagai investigasi eksperimental. Aktifitas katalisis dari berbegai enzim tergantung dalam kehadiran dari molekul kecil yang disebut kofaktor, walaupun berbagai defenisi antara kofaktor dengan enzim. Enzim tanpa kofaktor disebut sebagai apoenzim. Struktur yang lengkap disebut sebagai holoenzim

Apoenzim + kofaktor = holoenzim

Kofaktor dapat dibagi menjadi 2 kelompok: logam dan molekul organic yang kecil, contohnya enzim karbonat anhidrase, memerlukan ion seng Zn2+ untuk aktifitasnya. Koenzim yang merupakan molekul organic kecil dinamakan koenzim. Selalu merupakan turunan dari vitamin, koenzim. Koenzim lebih bersifat seperti kosubstrat
karena melekat dan dilepaskan dari enzim sebagai sustrat dan produk(hasil)

Adapun sifat-sifat dari enzim adalah:

1. Enzim adalah protein, karena itu sifatnya sama dengan protein pada umunya.  Kalau suhu terlalu tinggi atau terlalu  asam ia tidak bias bekerja, bahkan mungkin rusak.
2. Ia bekerja pada suhu dan pH yang optimum. Suhu optimum antara satu enzim dengan yang lainnya bias berbeda beda. Enzim bekerja pada rentang Ph yang sempit. Kalau Ph meningkat maka maka enzim tidak dapat aktif.
3. Konsentrasi substrat akan mempengaruhi kegiatan enzim. Kalau konsentrasi substrat sedikit,  maka sedikit diikat pada protein.Enzim bekerja secara spesifik, satu substrat, satu enzim
4. Enzim bekerja secara reversible, enzim yang menghasilkan produk dapat dipergunakan untuk mengkatalisis reaksi lainnya.

Karena kespesifikan dari enzim dan karena rekasi kiama berbagai proses metabolisme dalam sel sangat beraneka, dan banyak tahap pula,maka banyak enzim dialam atau diluar pun banyaknya. Enzim untuk memecah (lisis) karbohidrat saja terdiri dari berbagai macam, seperti amylase untuk memecah polisakarida (amilum), sukrase memecah sukrosa, lactase memecah laktosa, dan sebagainya

Enzim yang ribuan tersebut digolongkan ke dalam 6 kelompok:

1. Oksidoreduktrase :    memindahkan electron dari satu molekul ke molekul yang lain, enzim reaksi redoks
2. Transferase :    mentransfer golongan kimiadari satu molekul ke molekul lain, seperti gugus amino pada       transaminasi.
3. Hidrolase :  memecah molekul kompleks jadi sederhana yang bereaksi dengan ion H+ dan ion hidroksi dari air.  Reaksi pencernaan dikatalisa oleh enzim ini, contoh : enzim peroksidase.
4. Isomerase : mengubah letak molekul sehigga menjadi isomernya.
5. Liase :    mengeluarkan suatu golongan dari suatu molekul, contohnya : dekarboksilase
6. Ligase :  disebut juga sintase, merangkaikan 2 molekul sederhana menjadi molekul kompleks. Contoh sintesa peptide dari asam amino, atau glikogen dari glukosa